Белки матрикса, специфичные для костной ткани


При самостоятельном желании понять тему " Белки матрикса, специфичные для костной ткани " вам поможет наш ресурс. Для вас наши специалисты подготовили материал, изучив который вы будете разбираться в ней уровне профессионала. А если у вас останутся вопросы, то задать их вы сможете прямо на сайте написав в чат онлайн-консультанта.

оформить заявку

Слишком сложно? Тогда запросите консультацию специалиста!

Наша компания занимается тем, что помогает студентам выполнять различные учебные работы на заказ. Вы можете ознакомиться с перечнем выполняемых работ, а так же с их стоимостью на странице с ценами.

ознакомиться с условиями

Краткое пояснение: Белки матрикса, специфичные для костной ткани

Рис. 20.17. Схематическое строение главного протеогликана хряща

Подобного рода связывающие белки обнаружены и в других тканях. Они обеспечивают соединение гиалуроновой кислоты с белковыми цепями. Короткий линейный участок полипептидной цепи отделяет домен G1 от другого глобулярного домена (G2), который гомологичен домену G1, но не имеет третьей петли. Поэтому, несмотря на гомологичность, этот домен не может связываться с молекулой гиалуроновой кислоты. После домена G2 идет участок, богатый кератансульфатом. Он состоит из 23 повторяющихся шести аминокислотных участков, богатых ГЛУ и ПРО. СЕР этих повторов связан О-гликозидными связями с кератансульфатами.

Вслед за богатой кератансульфатом областью расположена главная часть белка ПГ, состоящая из двух участков с разной аминокислотной последовательностью. Первый участок содержит 11 повторов по 40 аминокислот, в которых СЕР-ГЛУ последовательности, соединенные с хондроитин сульфатом, расположены без особой упорядоченности. Второй отрезок содержит 7 повторов по 100 аминокислот. Каждый повтор состоит из отрезка в 30 аминокислот и 7 участков по 10 аминокислот, в каждом из которых есть последовательность СЕР-ГЛУ. К ней обычно присоединена молекула ХДС. С-концевой отдел ПГ содержит третий глобулярный домен. Считают, что он гомологичен лектину, выделенному из печени, и может избирательно связываться с галактозой или фукозой. Характерной особенностью главного ПГ хряща является большое число отрицательно заряженных молекул.

Неколлагеновые белки матрикса и низкомолекулярные протеогликаны

В хряще можно найти специфические и общие для всех видов соединительной ткани белки. Из хрящевой ткани выделены два типа ПГ, содержащих хондроитин сульфат или дерматан сульфат небольшого размера. Белковые цепи этих ПГ гомологичны и содержат последовательности, богатые ЛЕЙ. В частности, такие последовательности содержит белок - фибромодулин. Он обнаружен во многих тканях, что указывает на схожесть их функций. Фибромодулин влияет на фибриллогенез. Он найден в коллагеновых волокнах костной ткани, где его рассматривают как основной регулятор фибриллогенеза.

Еще два белка, бигликан и декорин, выделены из разных тканей и отличаются наличием последовательности СЕР-ГЛИ. Если назначение бигликана неизвестно, то декорин участвует в связывании с коллагенами I и II типов, а также ингибирует фибринолиз. Малые ПГ составляют лишь 1-2% от общей массы всех ПГ хряща.

Белок с ММ 58 кДа. Этот основной белок был впервые изолирован из бычьего суставного хряща. Подобно другим белкам матрикса, он богат АСП, АСН, и ЛЕЙ. Предполагают, что он связывается с поверхностью клеток.




Другие белки, специфичные для хрящевой ткани

Белок хрящевого матрикса с ММ 148 кДа. Этот белок выделяется совместно с главным ПГ хряща. Он состоит из 3-х субъединиц по 54000 Да, связанных S-S связями. Он обладает основными свойствами. В нем обнаружены домены, гомологичные эпидермальному фактору роста. Возможно, он ковалентно связан с белком большого ПГ, поскольку его трудно отделить от ПГ. Функция белка пока неизвестна.

Хрящевой олигомерный высоко молекулярный белок матрикса. Выделен из суставного хряща. Содержит несколько субъединиц с ММ 100 кДа. Значительная часть этого белка может быть выделена из растворов с высокой ионной силой, что говорит о его слабой связи с белками матрикса. В основном, встречается в суставном хряще:

Белок с ММ 36 кДа. Он найден также в костях, но не открыт в других типах соединительной ткани. До 25% всех аминокислот приходится на АСП, АСН и ЛЕЙ. В своем составе не содержит углеводов. Место расположения в хряще неизвестно, выделяется при экстракции гуанидином (4 М). Может связываться с хондроцитами.

Анхорин. Этот белок (ММ 34000) специфически соединяется с коллагеном второго типа, содержит в своем составе 329 аминокислот. Он обнаружен на поверхности хондроцитов и гомологичен внутриклеточным белкам, связывающим кальций. Анхорин содержит 4 внутренних повтора по 70-80 аминокислот, не содержит сигнального пептида. Подобные белки синтезируются фибробластами. Главная функция анхорина заключается в прикреплении коллагена второго типа к поверхности хондроцитов. Это своеобразный механорецептор клетки. Через него на клетки может передаваться напряжение, прилагаемое к ткани.



Хондрокальцин или С-концевой пропептид коллагена второго типа (ММ 35000 Да). Хрящ содержит небольшое количество этого белка, связанного с кристаллами гидроксиапатита. Экстрагируется солевыми растворами. В хряще участвует в процессах минерализации.

Белок с ММ 21 кДа. Маленький белок, богатый АСН, АСП, ГЛУ, ГЛН, ЛЕЙ. Синтезируется гипертрофными хондроцитами и, возможно, связан с коллагеном Х, специфичным для таких хондроцитов.

Остеокальцин. Изучен наиболее хорошо. ММ 5800 Да. Найден только в костях и зубах, где является преобладающим белком. В его молекуле обнаружены три остатка гамма-карбоксиГЛУ, что говорит о его способности связывать кальций. Прочно связан с апатитом. Участвует в регуляции роста кристаллов. Синтез управляется витамином Д3, что указывает на связь белка и с мобилизацией кальция. Поэтому нарушения обмена этого белка вызывают нарушение функции костной ткани. Аналогичные белки выделены из костной ткани и названы "белками, подобными остеокальцину".

Костный сиалопротеин. Фрагмент этого белка был выделен четверть века назад. Отличается высоким содержанием сиаловых кислот, ММ 59000 Да. Он содержит трипептид АРГ-ГЛУ-АСП, типичный для белков, получивших название интегрины и обладающих способностью связываться с клетками. В последующем было установлено, что связывание с клетками осуществляется через специальный рецептор, который содержит последовательность из 10 ГЛУ, что придает ему кальций-связывающие свойства.

Около половины остатков СЕР этого белка соединены с фосфатом, поэтому его можно считать фосфопротеином. Функция белка неясна, но он тесно связан с клетками и апатитом. Синтез белка тормозится активной формой витамина Д и стимулируется дексаметазоном. Полагают, что белок включается в анаболическую фазу образования костной ткани. Найден только в костях, обладает свойством избирательно связывать стафилококк.

Остеопонтин. Минерализованный матрикс кости содержит еще один анионный белок со свойствами, подобными предыдущему, но с более низким содержанием углеводов. ММ его составляет 32600 Да. Он содержит отрезки отрицательно заряженных кислот (АСП), фосфорилирован по СЕР, содержит трипептид АРГ-ГЛУ-АСП (R-G-D), локализованный в участке для специфического связывания с интегринами[4]. Синтез остеопонтина стимулирует витамин Д, что отличает его от костного сиалопротеина. Этот белок найден в светлой зоне остеокластов, связанной с минеральным компонентом. Указанные факты наводят на мысль о том, что остеопонтин участвует в привлечении предшественников остеокластов и связывании их с минеральным матриксом. В пользу этой гипотезы свидетельствует и то обстоятельство, что остеокласты имеют большое количество интегриновых рецепторов, которые могут связываться с остеопонтином.

Кроме костной ткани остеопонтин обнаружен в дистальных канальцах почек, в плаценте, ЦНС, эпидермисе мышей. У последних вещества, способствующий образованию опухолей, ускоряли и образование остеопонтина.

Костный кислый гликопротеин. Изолирован из костной ткани, ММ 75000 Да, содержит много сиаловых кислот и фосфата. Кость содержит много других кислых белков, богатых фосфатом. В костях они участвует в минерализации костной ткани.

Остеонектин.Этотбелок (ММ 43000 Да) имеет кальций связывающий домен и несколько участков, богатых ГЛУ. Домен не содержит g-карбокси-ГЛУ, хотя и напоминает по структуре белки, участвующие в свертывании крови. Этот белок широко распространен в тканях. Возможно, он синтезируется в любой растущей ткани. Связывается с коллагеном и аппатитом.

Тромбоспондин. Белок широко распространен в организме, выделен из тромбоцитов и обнаружен в костях. Состоит из трех субъединиц, ММ 150000 Да. Имеет последовательность АРГ-ГЛУ-АСП, что позволяет ему связываться с поверхностями клеток. Он связывается и с другими белками костной ткани.


Конечно, для полного рассмотрения вопроса 'Белки матрикса, специфичные для костной ткани', приведенной информации не достаточно, однако чтобы понять основы, её должно хватить. Если вы изучаете эту тему, с целью выполнения задания заданного преподавателем, вы можете обратится за консультацией в нашу компанию. В нашей команде работает большой состав специалистов, которые разбираются в изучаемом вами вопросе на экспертном уровне.

Хм, так же просматривали

Заказ

ФОРМА ЗАКАЗА

Бесплатная консультация

Наша компания занимается написанием студенческих работ. Мы выполняем: дипломные, курсовые, контрольные, задачи, рефераты, диссертации, отчеты по практике, решаем тесты и задачи, и многие другие виды заданий. Чтобы узнать стоимость, а так же условия выполнения работы заполните заявку на этой странице. Как только менеджер увидит ваше сообщение, он сразу же свяжется с вами.

Этапность

СОПРОВОЖДЕНИЕ КЛИЕНТА

Получить работу можно всего за 4 шага

01
Оставляете запрос

Оформляете заказ работы, заполняя форму на сайте.

02
Узнаете стоимость

Менеджер оценивает сложность. Узнаете точную цену.

03
Работа пишется

Оплачиваете и автор приступает к выполнению задания.

04
Забираете заказ

Получаете работу в электронном виде на вашу почту.

Услуги

НАШ СЕРВИС

Что мы еще делаем?

icon
Эссе

от 480 рублей

ПОДРОБНЕЕ
icon
РГР (расчетно-графические работы)

от 230 рублей

ПОДРОБНЕЕ
icon
Практические работы

от 1300 рублей

ПОДРОБНЕЕ
icon
ВКР (выпускные квалификационные работы)

от 9800 рублей

ПОДРОБНЕЕ
icon
Дневник по практике

от 580 рублей

ПОДРОБНЕЕ
icon
Написание текста

от 80 рублей

ПОДРОБНЕЕ