Слишком сложно? Тогда запросите консультацию специалиста!
Наша компания занимается тем, что помогает студентам выполнять различные учебные работы на заказ. Вы можете ознакомиться с перечнем выполняемых работ, а так же с их стоимостью на странице с ценами.
Присоединение каждого аминокислотного остатка к растущей полипептидной цепи происходит в три стадии.
Этот цикл повторяется столько раз, сколько остатков следует присоединить. Для осуществления элонгации необходимы: 1) описанный выше инициирующий комплекс; 2) следующая аминоацил-тРНК, соответствующая следующему триплету мРНК; 3) три растворимых белка цитозоля, называемые факторами элонгации - EF-Tu, EF-Ts и EF-G; 4) ГТФ. Факторы элонгации часто обозначают просто Tu, Ts и G.
На первой стадии цикла элонгации (рис.25) сначала происходит связывание следующей амино-ацил-тРНК с комплексом, состоящим из фактора элонгации Тu и молекулы ГТФ. Образующийся тройной комплекс аминоацил-тРНК-Тu-ГТФ соединяется с 70S-инициирующим комплексом. Одновременно происходит гидролиз ГТФ, и комплекс Тu–ГДФ покидает 70S-рибосому, после чего с помощью ГТФ и фактора Тs комплекс Тu–ГДФ восстанавливается до Тu–ГТФ.
Далее с А - участком рибосомы связывается новая аминоацил-тРНК. Это происходит за счет антипараллельного комплементарного взаимодействия между антикодоном новой аминоацил-тРНК и соответствующим кодоном матричной РНК. Однако кодон - антикодонового взаимодействия недостаточно, чтобы обеспечить связывание правильной аминоацил-тРНК. Точное соответствие последней кодону мРНК проверяется с помощью еще одного специфического контакта внутри А-участка между другой частью молекулы тРНК и рРНК. Следующая стадия элонгации наступает только в том случае, если оба контакта оказываются правильными.
На второй стадии цикла элонгации образуется новая пептидная связь между аминокислотами, чьи тРНК расположены в А- и Р- участках рибосомы. Этот процесс осуществляется в результате переноса инициирующего N-формил-метионинового остатка от несущей его тРНК к аминогруппе новой аминокислоты, которая только что попала в А-участок. Этот перенос катализируется пептидилтрансферазой, особым белком, входящим в состав 50 S-субчастицы (рис. 25). В результате этой реакции в А-участке образуется дипептидил-тРНК, а в Р-участке остается «пустая», ненагруженная инициирующая тРНКfМеt.
Рис. 25 Элонгация трансляции
На третьей стадии цикла элонгации рибосома перемещается вдоль м-РНК по направлению к ее 3′-концу на расстояние в один кодон (т.е. на три нуклеотида). Поскольку дипептидил-тРНК по-прежнему остается связанной со вторым кодоном мРНК, движение рибосомы приводит к перемещению дипептидил-тРНК из А-участка в Р-участок, в результате чего предыдущая, уже свободная тРНК отделяется от Р-участка и уходит обратно в цитозоль. Теперь в А-участке находится третий кодон мРНК, а второй кодон оказывается в Р-участке. Передвижение рибосомы вдоль мРНК называется транслокацией. На этой стадии необходим фактор элонгации G (называемый также транслоказой) и гидролиз еще одной молекулы ГТФ (рис. 26). На этой стадии, вероятно, происходит изменение конформации всей рибосомы, способствующее передвижению ее по мРНК к следующему кодону в направлении к 3-концу матрицы. Процесс транслокации обеспечивается энергией за счет гидролиза ГТФ.
Рис. 26 Стадия транслокации
Теперь рибосома вместе с прикрепленными к ней дипептидил-тРНК и мРНК готова к следующему циклу элонгации, т.е. присоединению третьего аминокислотного остатка; осуществляется это точно так же, как присоединение второго остатка. На присоединение каждой аминокислоты затрачиваются две молекулы ГТФ, которые гидролизуются до ГДФ и Ф. По мере движения рибосомы от кодона к кодону вдоль мРНК к ее 3′-концу аминокислотные остатки один за другим добавляются к растущей полипептидной цепи, которая все это время остается связанной с тРНК, соответствующей последней включенной аминокислоте.
