Слишком сложно? Тогда запросите консультацию специалиста!
Наша компания занимается тем, что помогает студентам выполнять различные учебные работы на заказ. Вы можете ознакомиться с перечнем выполняемых работ, а так же с их стоимостью на странице с ценами.
Рис. 17.10. Схематическое изображение расположения белков в тонких нитях саркомера
Главными дополнительными белками в составе тонких нитей являются тропомиозин и тропонин. Тропомиозин - это палочкоподобный, закрученный в виде спирали гетеродимер (состоит из a- и b-субъединиц), длина которого распространяется на 7 молекул G-актина. Поэтому вдоль тонкой нити каждые 7 пар остатков G-актина ассоциированы с двумя молекулами тропомиозина (рис.17.10), то есть одна молекула тропомиозина располагается в каждой из бороздок спирализованного F-актина.
В состоянии мышечного расслабления каждая молекула тропомиозина прикрывает центры связывания для миозина на 7 остатках G-актина. Тем самым поддерживается релаксация, поскольку актин не может взаимодействовать с миозином. В акт сокращения вовлечена активация тропонина, второго дополнительного белка тонких нитей. Тропонин тоже является гетеродимером. Он прикреплен к концу каждой молекулы тропомиозина и к актину. Тем самым посредством тропонина актин физически связан с тропомиозином (рис.17.10).
Конформационные изменения связующей молекулы, тропонина, обеспечивают закрытие и открытие места связывания миозина с актином и, таким образом, регуляцию мышечного сокращения. Одна из субъединиц тропонина, тропонин-С, является кальций-связывающим белком. Когда он связывает кальций, молекула тропонина подвергается такой конформационной перестройке, благодаря которой присоединенный тропомиозин отходит от места присоединения головки миозина к актину. В результате головка получает возможность присоединиться к актину и происходит сокращение.
Попробуем ещё раз суммировать те события, которые происходят на тонкой нити. До появления ионов Са2+ в саркоплазме тропомиозин прикрывает миозин-связующий центр на актине. Как только Са2+ появляется в саркоплазме, он связывается с тропонином-С. В результате происходят конформационные изменения в тропонине, которые обеспечивают перемещение прикрепленной молекулы тропомиозина глубже в бороздку спирали F-актина. Тогда открываются места связывания миозина на субъединицах G-актина, куда теперь могут прикрепляться головные части миозина. Удаление кальция из саркоплазмы приводит к восстановлению исходной конформации тропонина и тропомиозина. При этом взаимодействие между актином и миозином прерывается, и возникает состояние расслабления.
